生物化學總結酶

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　　酶的概論

　　1.定義：具有高效性與特異性的生物催化劑。

　　2.酶作為生物催化劑的特點：

　　a.酶具有很高的催化效率。

　　b.酶具有高度專一性。

　　c.酶易失活。

　　d.酶活性受到調節和控制。

　　3.酶作用專一性的機制與假說:鎖鑰學說、誘導契合學說。

　　4.酶的化學組成：

　　5.酶的命名：反應物：反應物+反應類型+酶。

　　6.六大酶類：

　　酶的催化原理

　　1.酶通過降低反應的活化能，從而使反應速率增大。

　　2.酶與底物復合物的形成：

　　3.酶的活性部位：蛋白質的結構決定功能，酶活性部位的結構特點決定酶行使其催化功能的特點（高效性、專一性）。活性部位是酶結合和催化底物反應的場所，是酶分子表面的一小部分區域，其功能基團包含催化基團與結合基團。

　　特點：

　　a.活性部位在酶分子整個體積中只占很小的一部分。

　　b.酶的活性部位具有三維立體結構。

　　c.酶的活性部位是酶分子上的一個裂隙。

　　d.活性部位具有與底物相對互補的結構，酶活性部位具有柔性，可發生誘導契合。

　　e.底物通過非共價作用結合到酶分子上。

　　f.活性部位對酶的整體構象具有依賴性。

　　4.影響酶催化效率的因素：（改變反應途徑降低活化能）

　　非共價作用：鄰近效應與定向效應、底物的形變與誘導契合(←過渡態理論)。

　　共價作用：酸堿催化、共價催化、金屬離子催化。

　　(1).鄰近效應：酶與底物結合以后，使原來游離的底物集中于酶的活性部位，從而減小底物之間或底物與酶的催化基團之間的距離，提高底物有效濃度，使反應更容易進行，增加反應速率的一種效應。定向效應：反應物的反應基團之間、以及酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確定位和取向產生的效應。

　　(2).當酶與底物結合后，酶與底物之間的非共價作用可以使底物分子圍繞其敏感鍵發生形變，從而促進底物過渡態的形成，反應活化能被降低，反應速率得以加快。酶與底物結合時，在底物發生形變的同時，酶活性部位的構象也在底物的影響作用下發生改變，二者的形變導致酶與底物更好地結合，形成一個互相契合的酶－底物復合物。

　　(3).結合能與過渡態理論：結合能來自酶與底物之間的非共價作用。結合能被用于降低活化能。酶與底物過渡態之間產生最多最適的非共價作用，釋放最多結合能。與酶經誘導契合調整后的構象最匹配的是底物經形變產生的過渡態，酶與底物過渡態的親和力要大于酶與底物或產物的親和力。過渡態理論的證明（如抗體酶、競爭性抑制劑）。

　　(4).酸堿催化:通過向反應物提供質子或從反應物接受質子以穩定過渡態，加速反應的一類催化機制.

　　共價催化:催化劑通過與底物形成不穩定的共價中間復合物，降低反應活化能，從而提高反應速度的機制。金屬離子催化:通過結合底物為反應定向，電荷屏蔽與穩定作用，在氧化還原反應中起傳遞電子作用。

　　5.酶具有高催化效率的分子機理是：酶分子的活性部位結合底物形成酶－底物復合物，在酶的幫助作用下（包括共價作用與非共價作用），底物進入特定的過渡態，由于形成此類過渡態所需要的活化能遠小于非酶促反應所需要的活化能，因而反應能夠快速、順利地進行，形成產物并釋放出游離的酶，使其能夠參與其余底物的反應。一種酶的催化作用常常是多種催化機制的綜合作用。酶的活性部位一般都含有多個與酶催化作用相關的基團，可以通過協同作用。

　　6.胰凝乳蛋白酶催化反應機制：催化三聯體，共價催化＋酸堿催化。

　　酶促反應動力學

　　在酶催化的反應中，酶先與底物形成酶－底物中間復合物。當底物分子在酶作用下發生化學變化后，中間復合物再分解成產物和酶。

　　1.米氏常數Km的意義：米氏常數是反應速度為最大值的一半時的底物濃度，大小只與酶的性質有關，與酶的濃度無關；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。

　　1/Km值可用于近似地表示酶與底物之間的親和程度：1/Km值大表示親和程度大;1/Km值小表示親和程度小。Km值可用于計算酶促反應初速率v，

　　在一定酶濃度下，Vmax是常數；Vmax值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Vmax值。

　　2.kcat的意義：kcat表示當酶被底物飽和時每秒鐘每個酶分子轉換底物的分子數，稱為轉換數（TN）或催化常數。kcat通常等于多步反應中單一限度步驟的反應速率常數，例如kcat可等于經典米氏動力學反應過程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。

　　生理條件下，[S]?Km時，kcat/Km的值可以作為酶促反應速率大小的衡量。kcat/Km可用于綜合反映酶的催化能力。

　　3.影響酶促反應速率的因素：

　　酶的抑制作用：改變酶的必需基團的化學性質，引起酶活力降低或喪失的作用。

　　a.不可逆的抑制作用:抑制劑與酶的必需基團通常以共價鍵結合，引起酶的永久性失活。

　　b.可逆的抑制作用:抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析、超濾等物理方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。分為：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。

　　酶的調控

　　1.方式：改變酶的數量與分布(同工酶)，改變酶個體的活性(改變酶的結構、直接干涉酶與底物的相互作用)。

　　2.通過改變酶結構調控酶活性：別構調控、可逆的共價修飾、酶原激活(蛋白激酶A的激活、表皮生長因子受體的激活)。

　　3.別構調控：許多酶除具有活性部位外，還具有調節部位，酶的調節部位可以與某些化合物可逆地非共價結合，使酶發生構象的改變，進而改變酶的催化活性，這種酶活性的調節方式稱為酶的別構調控。別構調控可分為同促別構調控與異促別構調控，同促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是相同的，效應物是底物；異促別構調控中，酶的活性部位和調節部位是不同的，效應物是非底物分子。

　　同促別構調控：底物分子本身對別構酶的調節作用。別構酶底物濃度對反應速率的動力學曲線不是雙曲線，是S形曲線。

　　異促別構調控：非底物分子的調節物對別構酶的調節作用。

　　4.酶別構調控的一般機理：別構酶的結構基礎－寡聚酶結構。酶的某個活性部位結合底物后，構象改變的信息在酶分子中進行傳遞，最終產生效應，影響酶的總活性狀態。多肽鏈之間的界面作為分子開關起關鍵作用。非底物效應物通過與非活性部位（調節部位）結合，引起酶構象的變化，最終影響酶的總活性狀態。

　　5.酶別構調控的意義：在酶水平對代謝進行調節，反饋抑制。

　　6.可逆的共價修飾：由其它的酶對共價調節酶進行可逆共價修飾，使其在活性形式和非活性形式之間相互轉變，從而調節酶活性。蛋白質的磷酸化是一種重要的可逆的共價修飾形式，指由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基轉移到底物蛋白質氨基酸殘基上的過程，其逆過程是由蛋白磷酸酶催化的水解反應，稱為蛋白質的脫磷酸化。在信號傳遞體系中，通過各級蛋白激酶介導的激活反應，構成了級聯式放大反應的主體。

　　7.酶原的激活：在蛋白酶的專一作用下，酶原結構發生改變，形成酶的活性部位，變成有活力的酶的活化過程。

　　酶原：在生物體內被合成的，不具有催化活性的酶的前體。

　　8.許多酶的調控作用是各種調控作用的組合。

　　分類方式

　　人體和哺乳動物體內含有至少5000種酶。它們或是溶解于細胞質中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位于細胞內其他結構的特定位置上，只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成后再分泌至細胞外的酶──胞外酶。

　　按反應性質

　　根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成七大類：

　　氧化還原酶類（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。

　　轉移酶類（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙酰轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。

　　水解酶類（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

　　裂合酶類（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團并留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵并消除一個底物的雙鍵。合酶便屬于此類。

　　異構酶類（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。

　　合成酶類（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。

　　易位酶類（translocase）催化離子或分子跨膜轉運或在膜內移動的酶類。其中有些涉及ATP水解反應的酶被歸為水解酶類（EC 3.6.3-），但水解反應并非這類酶的主要功能。因此，命名委員會近期決定將這類酶歸為第七大類酶。

　　按照國際生化協會公布的酶的統一分類原則，在上述七大類基礎上，在每一大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。

　　按化學組成

　　單純蛋白質

　　屬于單純蛋白質的酶類，除了蛋白質外，不含其他物質，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等

　　綴合蛋白質

　　屬于綴合蛋白質的酶類，除了蛋白質外，還要結合一些對熱穩定的非蛋白質小分子物質或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子，脫輔酶與輔因子結合后所形成的復合物稱為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子。

　　反應特點

　　1 高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；

　　2專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；

　　3 多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大于這個數量；

　　4 溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；

　　5 活性可調節性：包括抑制劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；

　　6 易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞；

　　7 有些酶的催化性與輔助因子有關；

　　8 改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；

　　9 只催化已存在的化學反應；

　　10 能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變；

　　11 降低活化能，使化學反應速率加快；

　　12 與無機催化劑一樣，也會出現中毒現象。

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